WELCOME TO MY BLOG ALL ABOUT CHEMISTRY :)

rss

Senin, 11 Juli 2011

vitamin

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Hewan tingkat tinggi dan banyak mikroorganisme tidak mempunyai kemampuan, untuk mengadakan biositensis zat-zat tertentu yang perlu untuk metabolism secara normal. Molekul-molekul ini yang merupakan zat gizi organik, yang dibutuhkan dalam jumlah kecil pada makanan manusia dan sebagian besar hewan untuk pertumbuhan dan fungsinya yang baik, disebut vitamin, yang merupakan prekwensi esensial dari berbagai koenzim.

Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kofaktor non protein dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kofaktor enzim walaupun jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh karena itu memegang peranan penting dalam metabolisme sel.

Vitamin dibedakan atas dua kelas yaitu vitamin yang larut dalam air dan vitamin yang larut dalam lemak. Vitamin yang larut dalam air meliputi, tiamin (vitamin B1), riboblavin (vitamin B2), asam mikotinat, asam pantotenat, pisidokksin (vitamin B6), biotin, asam falat, vitamin B12 dan asam askaribat / vitamin C ). Hampir semua vitamin tersebut telah diketahui fungsi koenzimnya, sedangkan vitamin-vitamin yang larut dalam lemak, sepeti vitamin A, D, E, dan K, yang merupakan senyawa berminyak yang tidak larut dalam air, tidak diketahui dengan jelas fungsi koenzimnya.

1.2 Rumusan Masalah

¹ Bagaimana Klasifikasi Vitamin ?

¹ Bagaimana peranan vitamin sebagai koenzim ?

¹ Bagaimana reaksi biokimia vitamin dalam tubuh ?

1.3 Tujuan

Adapun tujuan penulisan makalah ini adalah :

¹ Untuk memenuhi tugas mata kuliah biokimia.

¹ Untuk mengetahui klasifikasi vitamin.

¹ Untuk mengetahui peranan vitamin sebagai koenzim

¹ Untuk mengetahui reaksi biokimia vitamin dalam tubuh.

BAB II

PEMBAHASAN

Banyak enzim membutuhkan kofaktor non-protein untuk fungsi katalitiknya yaitu suatu molekul organic (koenzim) atau komponen anorganik seperti ion logam. Pada beberapa enzim, kofaktor itu ikut serta secara langsung dalam proses katalitik dan pada proses lain kofaktor berfungsi sebagai pembawa sementara beberapa fungsi fungsional tertentu yang diturunkan dari substrat. Walaupun kofaktor enzim tersebut terdapat dalam jumlah yang sangat sedikit di dalam sel, kofaktor tersebut sangat esensial bagi kerja beberapa enzim dan oleh karena itu memegang peranan penting di dalam metabolism sel.

Karena vitamin dibutuhkan dalam tubuh manusia dalam jumlah yang sangat sedikit (milligram atau microgram perhari), maka vitamin disebut mikronutrien, berbeda halnya dengan makronutrien seperti karbohidrat, protein dan lemak yang dibutuhkan pada manusia dalam jumlah yang besar untuk menyediakan energi dan memberikan asam amino bagi sintesa protein tubuh. Sedangkan mikronutrien hanya berfungsi sebagai katalisator yang memungkinkan transformasi kimia makronutrien yang secara bersama-sama kita sebut sebagai metabolisme.

Istilah vitamin lebih umum digunakan untuk golongan senyawa organic yang ikut serta dalam jumlah sangat kecil pada fungsi normal sel. Beberapa organisme tidak dapat mensinteasa senyawa tersebut dan harus mendapatkannya dari sumber di luar tubuh. Itulah mengapa vitamin dikatakan sebagi komponen esensial.

Pada tahun 1935, Otto Warburg, seorang biokoimiawan Jerman berhasil mengidentifikasi dan mengisolasi struktur koenzim yang disebut nikotinamida aldenin dinukleotida fosfat yang dibutuhkan di dalam reaksi oksidasi reduksi enzimatis tertentu di dalam sel. Hingga sekarang sudah ditemukan banyak jenis vitamin yang berperan sebagai koenzim pada fungsi enzim.

Asal kata vitamin dari kata Vita dan Amina yang sangat diperlukan untuk mempertahankan hidup. Walaupun kenyataanya, bahwa tidak semua vitamin mengandung gugus amina.

Vitamin adalah senyawa organik yang diperlukan dalam jumlah kecil untuk organisme yang tidak dapat mensintesis vitamin dan karena itu harus didapatkan dalam makanan. Perhatikan bahwa senyawa mungkin menjadi vitamin bagi spesies A dan bukan untuk spesies B, karena spesies B dapat mensintesisnya. Vitamin hanya dibutuhkan dalam jumlah yang sangat kecil, karena vitamin biasanya berfungsi sebagai koenzim atau sebagai bagian dari koenzim, Anda akan ingat bahwa enzim dan koenzim adalah katalis yang dapat digunakan kembali berkali-kali dan karenanya tidak diperlukan dalam jumlah besar.

Untuk mengklasifikasi vitamin sulit didasarkan pada struktur dan sifat spesifik kimianya, maka diambil satu kesepakatan mengenai klasifikasi vitamin didasarkan pada sifat kelarutan vitamin didalam dua jenis pelarut, yaitu:

· Air

· Minyak atau Pelarut lemak

2.1 Vitamin Yang Larut Dalam Air

Struktur kimia dari vitamin yang larut dalam air sangat beraneka ragam, tetapi mereka mempunyai sifat molekul polar, sehingga larut dalam air. Semua vitamin yang larut dalam air, dapat disintesis oleh tumbuh-tumbuhan (kacang-kacangan, biji-bijian, sayuran berdaun hijau dan ragi) kecuali vitamin B12. vitamin B komplek dan vitamin C karena ke larutannya dalam air, tidak dapat disimpan lama dalam bentuk stabil, harus disediakan terus menerus dalam makanan, kecuali vitamin B12, pada hati manusia dapat disimpan untuk persediaan beberapa tahun. Semua vitamin yang larut dalam air, kecuali vitamin C, berfungsi sebagai koenzim atau kofaktor dalam reaksi enzimatik.

Vitamin B, Koenzim, dan fungsi Enzimatiknya

Vitamin

Bentuk koenzim

Fungsi enzimatik

Tiaminin (B1)

Tiaminin pirofosfat (TPP)

Transfer atau pengangkatan gugus aldehida

Reboflovin (B2)

Flavin adenin dipuklotida (FAD)

Flovida mononukleotida (FMN)

Transfer hidrogen

Transfer hidrogen

Nikotinamida

Nikotinamida adenin dinukletida (NAD+)

Nikotinamida adenin demikleotida fosfat (NADP+)

Transfer hidrogen

Asam fantolenat

Koenzim A (KoA)

Transfer atau karier gugus asil

Peridoksen (B6)

Peridoksalfosfat

Transfer gugus amino, gugus karboksil dari rasenisasi.

Biotin

Biotin

Transfer atau pengangkatan gugus karboksial

Asam falat

Asam titrahidroksi falat

Transfer satu –C

Vitamin B12

Koenzim B12

Pergeseran 1,2 dari atom hidrogen, karier gugusan metil

Asam lipoat

Lipoatmid

Transfer gugus asil

Sumber : Frank B. Amstrong 1989

1. Tiamin (Vitamin B1)

Tiamin (vitamin B1) diperlukan dalam makanan semua hewan, kecuali hewan memamah biak. Tiamin dijumpai pada semua tumbuhan, tetapi dalam konsentrasi tinggi terdapat dalam padi-padian sebagai molekul bebas, lapisan luar dari biji padi-padian kaya akan tiamin. Kekurangan tiamin pada diet manusia menyebabkan penyakit beri-beri, suatu penyakit yang ditandai tidak terkendalinya syarat, paralisis dan kehilangan berat badan. Tiamin pertama kali diisolasi dan dimurnikan tahun 1926, dan struktur kimianya ditentukan pada awal tahun 1930-an oleh Robert R. Williams di Amerika Serikat.

Struktur kimia teamin, mengandung, sistem dua cincin yaitu perimidin dan tiazol. Pada jaringan hewan tiamin terutama terdapat sebagai tiamin pirofosfat atau kimia difosfat (TPP), yang merupakan bentuk koenzimnya.

Tiamin penafosfat berfungsi sebagai koenzim pada beberapa reaksi penting dalam metabolis karbohidrat, yang melibatkan pengangkatan atau transfer, gugus aldehida dari molekul donor menjadi molekul penerima. Pada reaksi tersebut TPP berfungsi sebagai senyawa perantara yang membawa gugus aldehida yang terikat secara kovalen pada cincin tiazol. Contohnya adalah reaksi yang dekatalisis oleh enzim perivat dekarboksilase yang merupakan langkah penting dalam permentasi glukosa oleh klamer untuk menghasilkan alkohol pada reaksi dekarboksilasi piruvat, gugus korboksil dari piruvat dikeluarkan sebagai CO2 dan sisa molekul piruvat yang kadang-kadang disebut sebagai asetaldehida aktif, secara bersamaan dipindahkan ke posisi C-2 dari cincin taizol (tempat reaktif TPP) yang terikat kuat dengan TPP untuk menghasilkan turunan hidroksietil. Senyawa antara ini hanya sementara terdapat, karena gugus hidroksielil dilepaskan dengan cepat dari koenzim untuk menghasilkan asetaldehida bebas.

Reaksi dalam Tahapan

Piruvat + H2O + TPP – E a-hidroksietil-TPP-E + HCO3-

a-hidroksietil-TPP-E Asetaldehida + TPP-E

TPP juga mempunyai peran sebagai koenzim dari enzim dehidrogenase piruvat dan dehidrogenase a-ketoglutarat yang lebih kompleks. Reaksi ini terjadi pada lintas utama oksidasi karbohidrat di dalam sel.

2. Riboflavin (Vitamin B2)

Riboflavin pertama kali diisolasi dari susu, disintesis oleh semua tumbuhan dan banyak mikroorganisme, jadi ditemukan dalam semua bahan biologik. Hewan tingkat tinggi harus memperoleh vitamin dari makanan.

H

Riboflavin atau vitamin B2 terdiri dari D-ributol yang terikat pada cincin isoaloksazin vitamin ini telah terbukti berperan sebagai faktor pertumbuhan pada tikus. Kini dapat diperoleh secara komersial dari mikroba tertentu.




Riboflavin (Vitamin B2)

Riboflavin adalah komponen dari dua koenzim yang berhubungan erat yaitu blavin mononukleotida (FMN) dan flavin adenin dinukleotida (FAD).

FMN dan FAD adalah koenzim dari kelas enzim dehedrogenase yang dikenal sebagai plano protein atau dehidrogenase plavin yang mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi. Pada reaksi-reaksi yang dikatalisis oleh enzim.enzim ini, cincin iso aloksazin plavin mulektida berfungsi sebagai pembawa sementara sepasang atom hedrogen yang dipindahkan dari molekul substrat

Dehidrogenase suksinat adalah contoh dehidro genase plavin, yang mengandung FAD, yang mengkatalisis reaksi oksidasi suksinat menjadi fumarat.

Suksinat + E-FAD ® Fumarat + E-FADH2

3. Asam Nikotinat dan Nikotinamida

Nikotinamida adalah merupakan bentuk amida dari asam nikotinat. Untuk menghindarkan salah pengertian dengan alkaloid mikotin dari tembakau maka diberikan mama alternatif bagi asam nikotinat yaitu niasin untuk penggunaannya secara umum. Kekurangan niasin menyebabkan penyakit lidah hitam (black tangue) pada ujung dan pellogra (bahasa Itali, yang berarti kulit kasar) pada manusia, asam nikotinal banyak terdapat pada tumbuhan dan jaringan hewan, terutama daging. Nikotinamida dapat disintesis dari triptofan.

Nikotinamida adalah komponen yang merupakan bagian aktif dari dua koenzim, yaitu nikotinamida adenin dinakleotida (NAD+) dan nikotinamida adenin dinukleotida fosfat (NADP+) yang dulunya dikenal masing-masing sebagai koenzim I dan koenzim II.

Nikotinamida adenin dinukleotida (NAD+)

Koenzim-koenzim ini terdapat dalam bentuk teroksidasi (ditentukan sebagai NAD+ dan NADP+) dan bentuk tereduksi (NADH dan NADPH). Bagian mikotenamida koenzim ini berperan sebagai pembawa sementara ion hidrida yang dipindahkan secara enzimatik dari molekul ensbstrat oleh kerja enzim dehidrogenase tertentu.

Contoh reaksi enzimatik tersebut adalah reaksi yang dikatalisasi oleh dehidrogenase malat, yang menyebabkan dehidrogenasi malat, menghasilkan oksaloasetat dan pada saat aktivasi asam lemak dalam oksidasi asam lemak. Tahap ini terjadi pada oksidasi karbohidrat. Enzim ini mengkatalisasi pemindahan dapat balik ion hidrida dari malat ke NAD+ membentuk NADH, sedangkan atom hidrogen lainnya meninggalkan gugus hidroksil malat dan muncul sebagai ion H+ bebas.

4. Asam Pantotenat

Kata pan pada asam pantotenat berasal dari bahasa Yunani yang memiliki arti dimana saja vitamin ini ditemukan pada semua jaringan, baik tumbuh-tumbuhan maupun hewan, dan juga pada mikrooganisme asam pantotenat tersebar demikian luasnya dalam berbagai bahan makanan sehingga tidak ada penyakit yang diketahui disebabkan oleh kekurangan vitamin ini. Asm pantotenaf yang juga dikenal sebagai vitamin B5, untuk pertama kalinya diisolasi tahun 1938 dari Khamir dan ekstrak hati oleh Roger J. Williams/ bentuk koenzim dari asam pemtotenat adalah Koenzim A (disingkat KOA atau KOA-SH). Disebut demikian karena pertama kali dijelaskan sebagai suatu kofaktor untuk reaksi asetilasi enzimatik tertentu. Koenzim A mengandung gugus toil atau silf hidril (-SH) yang reaktif yang terletak pada bagian merkaptoetilamin-b dari koenzim, tempat gugus asil berikatan secara koralen membentuk tisester selama pemindahan gugus asil.

Secara biologi KoA penting sebagai pembawa atau donor dari gugus asil seperti pada reaksi asam piruvat menjadi asam sitrat yang merupakan reaksi awal pada siklus asam sitrt, yaitu lintas utama bagi degradasi oksida tub karbohidrat dan pada reaksi oksidasi b asam lemak di dalam sel aerobik.

5. Piridoksin (Vitamin B6)

Pendokpin atau vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yang berhubungan erat, yaitu peridoksin, piridoksal dan piridoksamin. Ketiganya tersebar luas di alam baik pada hewan maupun tumbuhan. Padi-padian termasuk sumber yang sangat kaya vitamin B6.

Bentuk aktif dari vitamin B6 adalah peridoksal fosfat, yang selalu terdapat dalam bentuk aminopiridoksumin fosfat, yang berfungsi sebagai gugus prostetik sejumlah enzim yang mengkatalisis reaksi mentabalisme asam amino, transaminasi, dekarboksilasi dan rasemisasi. Walaupun reaksi-reaksi ini dikatalisis oleh enzim yang berlainan, tetapi koenzimnya sama yaitu piridoksal fosfat.

6. Biotin

Biotin untuk pertama kalinya diisolasi pada tahun 1935 oleh Dritz Kogl dan Benno Jonnis, dari konsentrat hepar sebagai faktor pertumbuhan dari ragi. Pada hewan kebutuhan biotin di cukupi oleh bakteri usus yang mensintesis vitamin ini kebanyakan usus hewan membuat cukup biotin untuk memenuhi kebutuhannya.




Biotin dapat ditemukan dalam padi-padian ragi, telur dan limpa. Biotin disebut juga sebagai anti egg white injury faktor, yaitu faktor yang dapat memperbaiki keadaan definisi yang dibuat pada hewan percobaan dengan memberikan putih telur yang banyak. Misalnya, tikus diberi makanan yang mengandung putih telur mentah yang banyak, menyebabkan kerontokan rambut, radang kulit, dan hilangnya koordinasi otot ini diakibatkan oleh adanya glikoprotein dalam putih telur yang disebut avidin, yang mengikat biotin dengan sangat kuat sehingga tidak dapat diserap oleh dinding tesus, sehingga vitamin ini tidak berperan sebagai koenzim.

Avidin + Biotin Avidin biotin

Dengan memasak putih telur, avidin akan menjalani denatrasi sehingga tidak mampu lagi menyikat biotik. Dengan demikian telur masak tidak pengganggu penyerapan biotin.

Enzim yang memerlukan biotin mengkatalisis penggabungan (karboksilasi) atau transfer CO2 (transkarboksilasi). Dalam reaksi karboksilasi diperlukan ATP, Mg2+ dan biotin, sebagai N-karbaksi biotinilklisin yang bertindak sebagai pembawa CO2.

7. Asam Folat

Asam folat pertama kali diisolasi dari daun bayam dan namanya berasal dari bahasa latin, Bolium = daun, struktur kimia dari asam folat mengandung suatu derivat pteridin, asam p-amino benzoat dan asam glutamat

Vitamin ini dapat menolong keadaan anemia pada unggas dan berperan sebagai faktor pertumbuhan untuk berbagai mikroba. Nama lain dari asam folat adalah asam pteroilglutamat, asam folat sendiri tidak mempunyai aktivitas koenzim, tetapi molekul ini tereduksi secara enzimatik di dalam jaringan menjadi asam tetrahidropolat (FH4), merupakan bentuk koenzim aktifnya

Asam tetrahidrofolat (FH4) atau TGF berfungsi sebagai pembawa sementara gugus 1-karbon di dalam sejumlah reaksi enzimatik yang kompleks. Di sini, gusgus metil (-CH3), metelen (-CH­2), metinil (-CH = ), formil (-CHO), atau formino (-CH = NH) dipindahkan dari satu molekul ke molekul lainnya.

8. Vitamin B12 (Sianokobalamin)

Vitamin B12 merupakan vitamin yang memiliki struktur kimia paling komplek dibandingkan dengan vitamin lainnya. Vitamin B12 tidak dibuat oleh tumbuhan atau hewan, tetapi dapat dijumpai pada hewan dan mikroorganisme. Vitamin B12 ini hanya dapat disintesis oleh mikroorganisme 50% vitamin B12 pada orang dewasa dihasilkan oleh bakteri usus

9. Asam Lipoat

Asam lipoat yang juga disebut asam tioktat dekristalisasi tahun 1951 oleh Lester J. Reed dan Irurin C. Gunsalus dan hewan-hewan. Ketika pertama kali diisolasi asam lipoat diduga merupakan vitamin B, namun bukti mutakhir menunjukkan bahwa hewan mensintesis sejumlah kecil asam lipoat yang diperlukan, dan dengan demikian tidak mempunyai kebutuhan diet terhadap homolekul ini. Sering diklasifikasi. Sebagai vitamin B karena fungsi koenzimatiknya, dan asam lipoat disebut sebagai suatu vitamin, psenzo.

Ada dua bentuk asam lipoat, yang pertama adalah asam lipoat dalam bentuk teroksidasi, yang merupakan suatu disulfida siklik dan yang kedua adalah asam dihirdokpoat, bentuk tereduksi dengan dua gugusan sulfhidril pada C-6 dan – 8.

Bentuk koenzim dari asam lipoat, seperti biotin, berikatan secara kovalen melalui suatu ikatan amida pada gugus amino-e suatu residu lisil spesifik dari apoenzim, lipolisin – N-e asam lipoal berfungsi dalam dua dekorboksilasi aksidatil kunci dalam pemanfaatan aerobik karbohidrat untuk energi dengan menstransfer suatu gugusan asil, yang disumbangkan oleh tiamin pirofosfat (TPP) kepada KoA-SH.

10. Vitamin C (Asam Askorbat)

Vitamin C atau asam akorbat disintesis dari glukosa pada semua tumbuhan tingkat tinggi dan kebanyakan hewan, tetapi tidak pada manusia, kera, manurut, burung bulbul, kelelawar buah India dan ikan tertentu. Vitamin C adalah asam L-askorbat, suatu lakton derivat gula dari glukosa. Vitamin C sebagai pereduksi yang kuat mudah kehilangan dua atom hidrogen, menjadi asam L-dehidroaskorbat, yang masih memiliki aktivitas vitamin C. tetapi bila cincin lakton dihidrolisis untuk menghasulkan asam L-diketogulonat, maka aktivitas vitamin C hilang.

Konfersi dari asam askorbat menjadi dikatogulonat

Fungsi biokimiawi yang spesifik dari vitamin C belum diketahui, vitamin C berfungsi sebagai kofaktor dalam reaksi hidroksilasi enzimatik residu prolin pada kolagen jaringan pengikat vertebrata untuk membentuk resedu – 4- hidroksi prolin, yang hanya ditemukan pada kilagen, dan tidak pada protein hewan lainnya.

2.2 Vitamin yang Larut Dalam Lemak

Vitamin-vitamin yang larut dalam lemak dimasukkan / digolongkan kedalam lipida. Keempat vitamin yang larut dalam lemak (vitamin A,D,E, dan K) dibentuk secara biologik dari unit-unit hidrokarbon S-karbon, yang disebut ispren atau 2-metilbitadiena, yang merupakan unit pembangunan sejumlah sneyawa alamial minyak / lemak.

Fungsi biokimiawi yang khusus atau koenzim vitamin yang larut dalam lemak masih belum diketahui secara jelas. Satu sifat yang penting dari vitamin ini adalah, bahwa golongan ini dapat disimpan dalam jumlah besar di dalam tubuh.

1. Vitamin A

Vitamin A untuk pertama kalinya dikenal sebagai faktor nutrisi esensial oleh Elmer MeCollum pada tahun 1915 dan kemudian dapat diisolasi dari minyak hati ikan. Vitamin A diperlukan oleh semua hewan bertingkat tinggi vitamin A hanya terdapat dalam jaringan hewan, sedangkan pada tumbuhan terdapat sebagai korotensid yang dapat diambil menjadi vitamin A dalam jaringan kebanyakan hewan.

Ada dua macam bentuk kimia vitamin A yaitu vitamin A1 (retinol), diperloleh dari hati ikan laut. Bila gugus primer alkohol dari retinol dioksidasi, dihasilkan aldehidretenal. Bentuk yang lainnya adalah vitamin A2-yang diperoleh dari hati ikan air tawar. Vitamin A2 mempunyai ikatan rangkap yang jumlahnya satu lebih banyak daripada vitamin A1 vitamin –vitamin ini adalah alkohol yang mengandung cincin 6 oksiklik, yang mengandung 20 atom karbon, dengan rantai samping yang terdiri dari dua arut isoprem.

Walaupun vitamin A diketahui berfungsi dalam proses penglihatan, tetapi kemungkinan mempunyai, peranan metabolik lain, karena semua jaringan dipengaruhi oleh suatu difisiensi : satu peranan umum diduga dalam transpor itu kalsium melintasi membran tertentu.

2. Vitamin D

Vitamin D atau kalsiteral merupakan turunan steroid. Vitamin D terdapat dalam dua bentuk, yaitu dalam jaringan hewan terdapat sebagai vitamin D3 atau kalekalsiferal yang selalu dijumpai dalam minyak hati ikan. Vitamin D3 pada manusia dan hewan dibuat dibawah kulit dari prekuensor 7-dehidrokolesteral, melalui penyinaran sinar ultraviolet. Bentuk lainnya adalah vitamin D2 atau ergokalsiferol, produk komersial yang dihasilkan dari radiasi sinar ultra violet terhadap ergasterol khamir.

Kekurangan vitamin D menyebabkan metabolisme kalsium dan fosfat tidak normal, menyebabkan tumbuhnya penyakit Tulang (ricket), kaki bengkak karena terhambatnya pertumbuhan tulang. Pada kondisi normal, manusia mampu untuk menghasilkan cukup vitamin D, melalui reaksi seperti di atas.

Fungsi biokimia vitamin D telah dipelajari secara intensif pada tahun-tahun terakhir ini. Vitamin D3 merupakan prekursor dari 1,25-dihiroksikolekalsoferol, yang dibuat dalam ginjal. Senyawa ini dianggap sebagai hormon dan didefinisikan sebagai pembawa pesan kimia yang disintesis oleh satu organ untuk mengatur aktivitas biologi pada jaringan lain. pelacakan dengan isotop membuktikan bahwa vitamin D menaikkan kecepatan pertumbuhan dan sesopsi mineral (Ca) dalam tulang, dan juga mempengaruhi pembuangan fosfat dari ginjal.

3. Vitamin E

Vitamin E atau a-tokoferol pertama kali diisolasi tahun 1922, sebagai suatu faktor dari suatu minyak sayuran yang menyebabkan infetilitas pada tikus. Karena keterkaitannya dengan reproduksi, maka vitamin ini diberinama tokoferol, dari bahasa yunani, tokos. Yang berarti hamil muda. Vitamin E mengandung cincin aromatik bergugus hidroksil, dengan rantai samping isoprenoid.

Kekurangan vitamin E pada tikus dan hewan lainnya menyebabkan sterilitas (hemandulan), kelemahan otot dan kulit bersisik. Pada anak sapi terjadi kerusakan jantung, dan retardasi pertumbuhan pada kelinci.

Aktifitas biokimia yang lekas dari vitamin E belum diketahui, tetapi vitamin ini menghalangi oksidasi non enzimatik pada ikatan rangkap asam lemak tak jenuh. Karena itu vitamin E dikenal sebagia zat antioksidan. Karena sifat prtektif ini, maka vitamin E sering ditambahkan pada makanan berminyak komersial untuk mencegah terjadinya oksidasi, sehingga makanan tidak menjadi tenyik.

4. Vitamin K

Vitamin K diberi nama dari bahasa Denmarik, koagulasi oleh penemuannya, Henrik Dam (Hadial Nobel, 1943) dan sesuai dengan makna kata tersebut, vitamin K diperlukan untuk pembekuan darah. Vitamin K ditemuakn dalam dua bentuk, yaitu vitamin K1 (filokurnon) yang ditemukan dalam jaringan tumbuhan temtamo yang berwarna hijau tua yang lainnya adalah vitamin K2 (manakwiron) yang dihasilkan oleh bakteri dalam usus.

Pada individu yang normal, kekurangan vitamin K adalah sangat jarang akan tetapi pemakaian antibioltika yang berkepanjangan dapat menyebabkan kekurangan vitamin K, karena terbunuhnya flora usus.

Fungsi biokimia vitamin K adalah diperlukan dalam pembentukan yang baik protein plasma, protrombin yang diperlukan dalma pembekuan darah. Karena itu kekurangan vitamin K, menyebabkan terhentinya pembekuan darah.

Dan antagonis vitamin K adalah dikumarol, pertamakali diisolasi dari jerami clover berjamur dan warfarin, analog sintetik dari vitamin K. kedua zat antagonis ini mencegah terjadinya pembekuan darah. Warfarin adalah suatu racun tikus, yang apabila dimakan oleh tikus, dalam suatu periode waktu, menyebabkan kematian dengan menimbulkan pendarahan dalam.

DAFTAR PUSTAKA

Albert L. Lehninger.1982. Dasar-Dasar Biokimia. Maryland: Maggy Thenewijaya

Christopher K. Mathews K. E. Van Holde. 1996. Biochemistry. Oregon State University

Hardjasasmita, Pantjita. 1991. Biokimia Dasar. Jakarta: FKUI

Poedjiadi, Anna. 2007. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press

William T. Keeton. 1976. Biological Science. London

http://www.docstoc.com/docs/47169140/VITAMIN-DAN-KOENZIM

kinetika enzim

KINETIKA ENZIM

Enzim sebagai katalisator juga mempunyai sifat-sifat seperti katalisator pada umumnya, seperti ikut bereaksi, tetapi pada akhir reaksi didapatkan kembali dalam bentuk semula. Hal tersebut mengakibatkan enzim dapat dipakai kembali setelah melaksanakan aktivitasnya, sehingga tubuh kita tidak membutuhkan enzim dalam jumlah yang besar. Jumlah/kadar enzim yang kecil tersebut menimbulkan kesulitan tersendiri bagi kita untuk mengukur kadar enzim, sehingga memerlukan teknik yang rumit. Secara klinis pengukuran kadar enzim sangat penting dilakukan. Disamping untuk mengetahui kadar suatu enzim pada seorang penderita, Enzim plasma nonfungsinal dapat dijadikan sebagai petanda adanya kerusakan organ tertentu.

Fungsi khusus enzim adalah:

1.merendahkan energy aktivasi

2.mempercepat reaksi

3. mengendalikan reaksi

1.Merendahkan energy aktivasi

Untuk merubah zat A menjadi zat B di butuhkan energy yang cukup untukmencapai keadaan aktif atau dalam keadaan transisi,yang kemudian bisa berubah menjadi zat B.energi tersebut dinamakan energy aktivasi.

2.Kecepatan reaksi

Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Enzimatik
Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh banyak faktor.
Faktor-faktor yang mempengaruhi tersebut diantaranya adalah:

(1) suhu;

(2) pH;

(3) kadar enzim dan kadar substrat

Nilai Km beberapa enzim

Enzim

Subtrat

Km

katalase

H2O2

25

Heksokinase(otak)

ATP

0.4


D-glukosa

0.05


D-fruktosa

1.5

Anhidrase karbonat

HCO3-

9

khimotripsin

Glisiltirosinilglisin

108


N-benzoiltirosinamida

2,5

β-galaktosidase

D-laktosa

4.0

Dehidrase trionin

L-treonin

5.0

Persaman michaelis- menten

Vo = Vmaks[S]

[S] + Km

Dapat ditrasformasi secara aljabar menjadi bentuk lain yang lebih bermanfaat di dalam pemetaan data percobaan. Suatu trasformasi yang umum dilakukan diturunkan secara sederhana dengan membuat kebalikan dari kedua sisi persamaan Michaelis-Menten, sehingga memberikan :

1 = Km + [s]

Vo Vmaks[s]

Dengan memisahkan komponen pembilang pada sisi kanan persamaan, diperoleh :

1 = k . + [S] .

Vo Vmaks[S] Vmaks [S]

Yang dapat disederhanakan menjadi:

1 = k . 1 . + 1 .

Vo Vmaks [S] Vmaks

Persamaan (b) adalah trasformasi persamaan MIchaelis-Menten yang disebut persamaan lineweaver-Burk. Bagi enzim-enzim yang mengikuti hubungan Michaelis- Menten secara benar pemetaan 1/Vo terhadap 1/ [S]-nya menghasilkan garis lurus ( gambar 1 ). Garis ini akan memiliki sudut Km/ Vmaks, perpotongan garis terhadap simbu y sebesar 1/ Vmaks( pada sumbu 1/ Vo) dan perpotongan -1/ Km pada sumbu 1/ [s] Lineweaver-Burk memiliki banyak manfaat, karena menghasilkan penentuan Vmaks secata lebih tepat yang hanya dapat diduga pada pemetaan Vo terhadap [S], seperti dilihat pada gambar 2

Trasformasi lain dari persamaan Micheles- Menten telah diturunkan dan di pergunakan. Masing-masing memiliki manfaat khusus dalam menganalisa data kinetika enzim pemetaan kebalikan ganda dari data kecepatan reaksi enzim amat bermanfaat dalam mengalakisa penghambatan enzim.

DAFTAR PUSTAKA

Thenawijaya maggy. 2008. Lehningier dasar-dasar biokimia jilid 1. Jakarta : Erlangga

Girindra Aisjah. 1986. Biokimia 1. Jakarta : Gramedia

Schumm E. Dorothy. 1993. Intisari Biokimia Bandung : bina rupa aksara


INHIBISI REAKSI ENZIM

Inhibitor adalah molekul yang mengikat enzim dan dapat menurunkan aktivitasnya . Tidak semua molekul yang mengikat adalah inhibitor enzim; enzim aktivator mengikat enzim dan meningkatkan aktivitas enzimatik .

Pengikatan inhibitor dapat menghentikan sebuah substrat dari enzim memasuki situs aktif dan / atau menghalangi enzim dari reaksi katalisisnya.

Hampir semua enzim dapat diracuni atau dihambat oleh senyawa kimiawi tertentu. Dari penelitian mengenai senyawa penghambat enzim, telah diperoleh informasi yang berguna mengenai spesifisitas substrat enzim, sifat-sifat alamiah gugus fungsional pada sisi aktif, dan mekanisme aktivitas katalitik. Senyawa penghambat enzim juga amat berguna dalam menjelaskan lintas metabolic di dalam sel. Lebih lanjut, beberapa obat yang bermanfaat di dalam dunia kedokteran nampaknya berfungsi karena senyawa ini dapat menghambat enzim-enzim tertentu yang mengganggu kerja sel.

Jenis-jenis penghambat enzim :

1. Hambatan yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible inhibitor)

yaitu golongan yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas katalitiknya. Suatu contoh dari penghambat tak dapat balik adalah senyawa diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim asetilkolinesterase, yang penting di dalam transmisi impuls syaraf.

Apabila penggabungan tidak bersifat reversibel maka pendekatan Michaelis-Menten tidak dapat dilakukan. Hambatan tidak reversible ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut. Sebagai contoh inhibitor dalam hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus –SH suatu enzim tertentu.

Enzim-SH + ICH2CONH2 enzim-S-CH2CONH2 + HI

Reaksi ini berlangsung tidak reversible sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna. Inhibitor lain ialah diisopropil fosfofluoridat. Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor organic yang bersifat racun, karena dapat berkaitan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat.

Dengan terbentuknya ester ini maka enzim tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya, sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. Ester yang terbentuk barsifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. Dengan demikian hambatan ini diakibatkan oleh diisopropilfosfoflouridat ini merupakan hambatan tidak reversible.

2. Hambatan yang bekerja secara dapat balik (reversible inhibitor)

a. Hambatan kompetitif (competitive inhibition)

Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan ini dapat dibalikkan atau diatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Sebagai contoh, jika suatu enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat dan penghambat kompetitif, kita dapat mengurangi persen penghambat dengan meningkatkan konsentrasi substrat.

Penghambat kompetitif biasanya menyerupai substrat normal pada struktur tiga dimensinya. Karena persamaan ini, penghambat kompetitif “menipu” enzim untuk berikatan dengannya. Sebenarnya, penghambatan kompetitif dapat dianalisa secara kuantitatif oleh teori Michaelis-Menten. Penghambat kompetitif (I) hanya berikatan secara dapat balik dengan enzim, membentuk suatu kompleks EI

E + I ↔ EI

Akan tetapi, penghambat tidak dapat dikatalisa oleh enzim untuk menghasilkan produk yang baru.

Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknya kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. Hubungan antara kecepatan reaksi V dengan konsentrasi substrat [S] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor bersaing terlihat pada Gambar 6-8.

Hubungan antara 1/V dengan l/[S] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor bersaing dijelaskan dengan persamaan Lineweaver- Burk' sebagai berikut:

Persamaan Lineweaver-Burk tersebut menunjukkan hubungan linear 1/V terhadap 1/[S] sebagaimana tampak pada Gambat 6-9.

Jadi makin besar konsentrasi inhibitor, makin besar pula sudut kemiringan garis grafik tersebut dan bila [I ]= 0, artinya reaksi tanpa inhibitor, kemiringan garis dinyatakan dengan harga Km/Vmaks. Titik potong grafik dengan sumbu -X besarnya ialah:

Untuk reaksi tanpa inhibitor atau [I] = 0, maka titik ,potong dengan sumbu -x besarnya ialah -1/Km. Apabila harga titik potong grafik dengan sumbu -x dapat ditentukan dari hasil eksperimen, sedangkan harga Km dan[I] telah diketahui, dapat dihitung harga K1. Untuk memperoleh grafik Lineweaver-Burk tersebut dapat dilakukan serangkaian eksperimen dengan [I] yang sama dengan harga [S] yang berbeda-beda. Untuk membandingkan suatu hasil eksperimen, dapat pula dilakukan serangkaian eksperimen lagi dengan harga [I] lain yang tetap dan harga [s] yang berbeda-beda.

b. Hambatan Nonkompetitif (noncompetitive inhibition)

Pada penghambatan nonkompetitif, penghambat berikatan pada sisi enzim selain sisi tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul enzim, sehingga mengakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik. Penghambatan nonkompetitif berikatan secara dapat balik pada kedua molekul enzim bebas dan kompleks ES, membentuk kompleks EI dan ESI yang tidak aktif :

E + I ↔ EI

ES + I ↔ ESI (Lehninger. 1982 :251-255)

Hambatan tidak bersaing ini (non competitive inhibition) tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif.

Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui grafik yang menggambarkan hubungan antara V dengan [S], atau hubungan antara1/V dengan 1/[S]. Bila digambarkan hubungan antara V dengan [S] maka akan terjadi grafik seperti gambar 6-10.

Adanya inhibitor akan memperkecil harga Vmaks, sedangkan harga Km tidak berubah. Grafik yang terjadi bila digambarkan hubungaa antara 1/V terhadap 1/[S] seperti pada gambar 6-11.

Dari grafik tersebut, tampak bahwa baik grafik reaksi tanpa inhibitor maupun dengan inhibitor memotong sumbu –x pada titik yang sama, yaitu pda harga -1/ Km. Titik potong grafik denga sumbu –y untuk rekasi tanpa inhibitor terdapat pada harga 1/ Vmaks, sedangkan untuk reaksi dengan inhibitor tidak bersaing terdapat pada harga :

Baik dari grafik Michaelis-Menten (Gambar 6-10) maupun grafik Lineweaver-Burk (Gambar 6-11) tampak bahwa pada harga [S] yang sangat besar pun harga Vmaks untuk reaksi dengan inhibitor atau dengan kata lain hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan jalan memperbesar konsentrasi substrat.

Contoh inhibitor tidak bersaing yang banyak dikenal ialah ion-ion logam berat (Cu++, Hg++ dan Ag+) yang dapat berhubungan dengan gugus -SH yang terdapat pada sistein dalam enzim.

c. Hambatan Unkompetitif

Pada inhibisi unkompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

3. Hambatan Alosetrik

Model Michaelis-Menten dapat digunakan untuk menerangkan terjadinya hambatan bersaing maupun hambatan tidak bersaing. Namun ada beberapa enzim yang sifat kinetiknya tidak dapat diterangkan dengan model Michaelis-Menten. Sebagai contoh bila dibuat grafik kecepatan reaksi terhadap konsentrasi substrat, maka untuk beberapa enzim tersebut tidak terbentuk hiperbola seperti halnya dengan enzim-enzim yang telah dibahas sebelumnya, tetapi akan terjadi grafik yang berbentuk sigmoida (Gambar 6-12). Kelompok enzim yang mempunyai sifat demikian ini disebut alosterik. Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik.

Bentuk molekul inhibitor alosterik ini berbeda dengan molekul substrat. Lagipula inhibitor alosterik berikatan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat. Model hipotetis suatu hambatan alosterik dapat dilihat pada Gambar 6-13.

Treoin sebaai substrat tidak dapat bergabung dengan enzim karena bentuk bagian aktif enzim berubah setelah enzim berikatan dengan isoleusin sebagai inhibitor.

DAFTAR PUSTAKA

Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Jilid 1. Jakarta : Erlangga

Montgomery, dkk. Biokimia- Suatu Pendekatan Berorientasi Kasus. Jilid 1. Edisi Keempat. Yogyakarta : UGM-Press

Plummer, David T. 1980. Practical Biochemistry. Third Edition.

Podjiadi, Anna. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta :UI-Press

Wikipedia.com

MEKANISME MOLEKULER REAKSI ENZIMATIK

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi sehingga proses reaksi berlangsung lebih cepat. Percepatan proses reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan sehingga mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas. Setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau satu reaksi kimia. Ini disebabkan karena adanya perbedaan struktur kimia yang bersifat tetap pada setiap enzim. Sebagai contoh, enzim maltase hanya dapat digunakan pada proses perombakan maltosa menjadi glukosa.

Enzim maltase
Maltosa 2 glukosa
(substrat) (produk)

Bahan tempat enzim bekerja disebut substrat sedangakn daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.Dalam contoh reaksi di atas substratnya adalah maltosa. Bahan baru atau materi yang dibentuk sebagai hasil reaksi disebut produk. Dalam contoh reaksi di atas hanya ada 1 produk yaitu glukosa. Enzim yang mengkatalisis adalah maltase. Reaksi tersebut dapat berlangsung ke arah sebaliknya. Dengan kata lain reaksinya dua arah (reversible), maltosa dapat berubah menjadi glukosa dan glukosa dapat berubah menjadi maltosa. Enzim yang bekerja di kedua reaksi adalah maltase. Jika terdapat maltosa lebih banyak daripada glukosa, reaksi berlangsung dari kiri ke kanan. Sebaliknya, jika glukosa terdapat lebih banyak daripada maltosa, maka reaksi berlangsung dari kanan ke kiri

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).

http://hotimah.com/wp-content/uploads/2010/05/cara-kerja-enzim.png

Gambar. Cara Kerja Enzim

A. Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Teori ini dikemukakan oleh Emil Fisher (1894) yang menyatakan bahwa kerja enzim seperti kunci dan anak kunci, melalui hidrolisis senyawa gula dengan enzim invertase. Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim adalah karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan sisi aktif (active site) dari enzim. Dengan begitu sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci (key) dan sisii aktif (lock) berperan sebagai gembok. Substrat masuk ke dalam sisi aktif sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.Tapi manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

http://hotimah.com/wp-content/uploads/2010/05/teori-kunci-dan-gembok.png

http://hotimah.com/wp-content/uploads/2010/05/teori-lock-and-key.png

B. Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok. Menurut teori ini sisi aktif tidak bersifat kaku tetapi lebih fleksibel. Sisi aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Ini dibuktikan dari hasil kristalografi sinar x. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi menyesuaikan bentuk substrat sehingga terbentuk kompleks enzim substrat. Sisi aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Ketika substrat terikat pada enzim, sisi aktif enzim mengalami beberapa perubahan sehingga ikatan yang terbentuk antara enzim dan substrat menjadi menjadi lebih kuat. Bahkan terkadang ditemukan beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak akti.Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.Interaksi antara enzim dan substrat disebut Induced fit.

http://hotimah.com/wp-content/uploads/2010/05/Induced-Fit-Theory-300x85.png

http://hotimah.com/wp-content/uploads/2010/05/teori-kecocokan-induksi.png

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG:

· Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

· Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

· Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

· Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

http timah.com/bagaimana-cara-enzim-bekerja.htm

http://alvyanto.blogspot.com/2010/01/enzim-manusia.html